JOURNAL OF LIGHT INDUSTRY

CN 41-1437/TS  ISSN 2096-1553

麻疹病毒N蛋白原核表达纯化条件的优化

侯丹丹 ,  王云龙 ,  张怡青 ,  孙新城 ,  李玉林 ,  米海 ,  王继创 ,  程蕾

downloadPDF
侯丹丹, 王云龙, 张怡青, 等. 麻疹病毒N蛋白原核表达纯化条件的优化[J]. 轻工学报, 2013, 28(6): 32-34,47. doi: 10.3969/j.issn.2095-476X.2013.06.008
引用本文: 侯丹丹, 王云龙, 张怡青, 等. 麻疹病毒N蛋白原核表达纯化条件的优化[J]. 轻工学报, 2013, 28(6): 32-34,47. doi: 10.3969/j.issn.2095-476X.2013.06.008
shu
HOU Dan-dan, WANG Yun-long, ZHANG Yi-qing, et al. Optimization of measles virus N protein's prokaryotic expression and purification[J]. Journal of Light Industry, 2013, 28(6): 32-34,47. doi: 10.3969/j.issn.2095-476X.2013.06.008
Citation: HOU Dan-dan, WANG Yun-long, ZHANG Yi-qing, et al. Optimization of measles virus N protein's prokaryotic expression and purification[J]. Journal of Light Industry, 2013, 28(6): 32-34,47. doi: 10.3969/j.issn.2095-476X.2013.06.008
shu

麻疹病毒N蛋白原核表达纯化条件的优化

  • 河南师范大学 生命科学学院, 河南 新乡 453007;

  • 郑州轻工业学院 食品与生物工程学院, 河南 郑州 450001;

  • 河南省生物工程技术研究中心, 河南 郑州 450001

    • 通讯作者: 王云龙

  • 中图分类号: Q786.4

Optimization of measles virus N protein's prokaryotic expression and purification

  • College of Life Science, He'nan Normal University, Xinxiang 453007, China;

  • College of Food and Bioengineering, Zhengzhou University of Light Industry, Zhengzhou 450001, China;

  • He'nan Biotechnology Research Center, Zhengzhou 450001, China

    • Corresponding author: WANG Yun-long,
  • Received Date: 2013-04-12
    Available Online: 2013-11-15

    CLC number: Q786.4

  • 摘要: 通过构建重组表达质粒,诱导表达纯化麻疹病毒N蛋白.将麻疹病毒N蛋白基因片段与载体pET-32a(+)相连接,通过PCR方法扩增获得重组质粒pET-32a(+)/N,然后将重组质粒转入大肠杆菌E.coli BL21(DE3)内,并优化诱导表达时间、温度、诱导剂浓度等条件.SDS-PAGE和Western blot蛋白印迹检测表明,麻疹病毒N蛋白分子质量约为60 kD,表达产物用Ni-NTA亲和层析和DEAE纯化后,纯度达90%.
    Abstract: In order to construct a recombinant expression plasmid which induced express purification measles virus(MV) N protein, the recombinant plamised of pET-32 a(+)/N amplified by PCR from MV N protein genes was inserted into expression vector pET-32 a(+), then it was transformed into E. coli BL21(DE3). The condition of time, temperature and concentration of IPTG were optimized. The results of SDSPAGE and Western blot tests showed that MV N protein molecular was 60 kD. The protein's purity was 90% after being purified by Ni-NTA and DEAE.
    1. [1]

      尹思睿 , 冯娇 , 杨晓宇 , 李良 . 植物蛋白复配对植物肉品质的影响. 轻工学报, 2024, 39(5): 18-28. doi: 10.12187/2024.05.003

    2. [2]

      赵悦 , 闫清泉 , 李玲玉 , 司阔林 , 宗学醒 . 钙螯合盐对牛奶-豌豆双蛋白再制干酪品质的影响. 轻工学报, 2024, 39(5): 1-8. doi: 10.12187/2024.05.001

    3. [3]

      吕金羚 , 傅亮 , 陈永生 . 红茶-花生蛋白复合饮品工艺优化及其营养特性研究. 轻工学报, 2024, 0(0): -.

    4. [4]

      吕金羚 , 傅亮 , 陈永生 . 红茶-花生蛋白复合饮品工艺优化及其营养特性研究. 轻工学报, 2024, 39(5): 9-17. doi: 10.12187/2024.05.002

    5. [5]

      贾尚羲 , 张怡雪 , 石盼盼 , 王昱 , 李可 . 不同时长超声波处理对鹰嘴豆分离蛋白乳化液稳定性的影响. 轻工学报, 2024, 39(5): 40-49. doi: 10.12187/2024.05.005

  • 加载中
WeChat 点击查看大图
计量
  • PDF下载量:  37
  • 文章访问数:  973
  • 引证文献数: 0
文章相关
  • 通讯作者:  王云龙,
  • 收稿日期:  2013-04-12
  • 刊出日期:  2013-11-15
通讯作者: 陈斌, bchen63@163.com
  • 1. 

    沈阳化工大学材料科学与工程学院 沈阳 110142

  1. 本站搜索
  2. 百度学术搜索
  3. 万方数据库搜索
  4. CNKI搜索
侯丹丹, 王云龙, 张怡青, 等. 麻疹病毒N蛋白原核表达纯化条件的优化[J]. 轻工学报, 2013, 28(6): 32-34,47. doi: 10.3969/j.issn.2095-476X.2013.06.008
引用本文: 侯丹丹, 王云龙, 张怡青, 等. 麻疹病毒N蛋白原核表达纯化条件的优化[J]. 轻工学报, 2013, 28(6): 32-34,47. doi: 10.3969/j.issn.2095-476X.2013.06.008
shu
HOU Dan-dan, WANG Yun-long, ZHANG Yi-qing, et al. Optimization of measles virus N protein's prokaryotic expression and purification[J]. Journal of Light Industry, 2013, 28(6): 32-34,47. doi: 10.3969/j.issn.2095-476X.2013.06.008
Citation: HOU Dan-dan, WANG Yun-long, ZHANG Yi-qing, et al. Optimization of measles virus N protein's prokaryotic expression and purification[J]. Journal of Light Industry, 2013, 28(6): 32-34,47. doi: 10.3969/j.issn.2095-476X.2013.06.008
shu

麻疹病毒N蛋白原核表达纯化条件的优化

    通讯作者: 王云龙
  • 河南师范大学 生命科学学院, 河南 新乡 453007;
  • 郑州轻工业学院 食品与生物工程学院, 河南 郑州 450001;
  • 河南省生物工程技术研究中心, 河南 郑州 450001
  • 收稿日期: 2013-04-12
  • 网络出版日期: 2013-11-15

摘要: 通过构建重组表达质粒,诱导表达纯化麻疹病毒N蛋白.将麻疹病毒N蛋白基因片段与载体pET-32a(+)相连接,通过PCR方法扩增获得重组质粒pET-32a(+)/N,然后将重组质粒转入大肠杆菌E.coli BL21(DE3)内,并优化诱导表达时间、温度、诱导剂浓度等条件.SDS-PAGE和Western blot蛋白印迹检测表明,麻疹病毒N蛋白分子质量约为60 kD,表达产物用Ni-NTA亲和层析和DEAE纯化后,纯度达90%.

English Abstract

相关文章 (5)

目录

/

返回文章

网站版权 © 轻工学报编辑部

地址：河南省郑州市科学大道136号邮编：450001

本系统由北京仁和汇智信息技术有限公司开发 技术支持： info@rhhz.net