二硫键(Disulphide Bond,S—S)是小麦面筋蛋白中最重要的共价键,可使蛋白质肽链的空间结构更为紧密,在一定条件下可与巯基(Sulfhydryl Group,—SH)相互转化。对近年来国内外有关面制品加工过程中小麦面筋蛋白—SH、S—S变化的研究进行综述,阐述—SH和S—S对面筋蛋白网络结构的影响机制,并从加工条件(温度变化、非热加工技术)和外源添加物(盐类物质、蛋白质、酶类、氧化剂、还原剂和巯基阻断剂)两方面论述面制品加工过程中小麦面筋蛋白—SH、S—S的变化机理。认为,小麦面筋蛋白S—S的形成通常有—SH的氧化和—SH/S—S的交换反应两种途径;冷藏、冷冻等低温条件会增加体系游离—SH的含量,使面筋蛋白网络结构的牢固性变差,适度的高温、高压、机械外力、真空等条件可促进蛋白质通过S—S发生交联,有利于面筋蛋白网络结构的形成;适量钾盐、小麦蛋白质二硫键异构酶、还原剂和巯基封闭剂可干扰游离—SH向S—S的转化,减缓面筋蛋白中S—S的形成,而适量钠盐、酸性蛋白酶、氧化酶和氧化剂则可促进S—S和三维聚合网络结构的形成。然而,目前相关研究对象主要集中于面条等主食面制品,且对其加工过程中—SH和S—S的动态分子结构变化的研究有限,有关天然功能因子与面筋蛋白—SH和S—S关系的研究也较少。未来应进一步扩大研究对象的种类,协同应用多种新技术解析面筋蛋白—SH和S—S的动态分子结构,重视功能性面制品的研发和化学机理探索,以期为研究—SH、S—S对面制品品质的影响机理提供参考,同时为基于—SH、S—S改良面制品品质、培育特种小麦等开拓新的研究思路。